細胞内の不良品たんぱく質の分解メカニズムを解明～アルツハイマー病など神経性疾患の成因解明が可能に～

JST戦略的創造研究推進事業において、東北大学の稲葉 謙次　教授、熊本大学の小椋 光　教授、京都産業大学の永田 和宏　教授らのグループは、X線結晶構造解析により、ジスルフィド結合開裂酵素ERdj5のクラスターの配向が異なる2つの結晶構造を解明しました。
これまで、どのように効率よくジスルフィド結合を還元し、分解を促進するのか分かっていませんでした。本研究では、一分子レベルでの観察により、ERdj5のC末端側クラスターの自由度が、誤って形成されたジスルフィド結合の還元に必要であることを明らかにしました。これにより、構造異常たんぱく質を速やかに分解するための還元経路に関する理解がさらに深まることが期待されます。
本研究の成果は、平成29年5月4日10時（米国東部時間）にStructureのオンライン速報版で公開されました。

【論文名】
The highly dynamic nature of ERdj5 is key to efficient elimination of aberrant protein oligomers through ER-associated degradation

【著者名】
Ken-ichi Maegawa, Satoshi Watanabe, Kentaro Noi, Masaki Okumura, Yuta Amagai, Michio Inoue, Ryo Ushioda, Kazuhiro Nagata, Teru Ogura, and Kenji Inaba

【掲載雑誌】
Structure , USA

【詳細】 プレスリリース本文 （PDF 670KB）